Produktet

γ-glutamiltranspeptidazat (γ-GTs) çajnë lidhjen γ-glutamyl amide të glutationit dhe transferojnë grupin γ-glutamil të çliruar në ujë (hidrolizë) ose aminoacide pranuese (transpeptidim).Këto enzima të kudondodhura luajnë një rol kyç në biosintezën dhe degradimin e glutationit, dhe në detoksifikimin ksenobiotik.Këtu raportojmë strukturën kristalore me rezolucion 3Å të Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) dhe atë të kompleksit të tij me l-Glu.Strukturat me rreze X konfirmojnë se BlGT i përket superfamiljes së hidrolazës nukleofile N-terminale dhe zbulojnë se proteina posedon një çarje të hapur të zonës aktive të ngjashme me atë të raportuar për enzimën homologe nga Bacillus subtilis, por e ndryshme nga ato të vëzhguara për γ-GT njerëzore dhe për γ-GT nga mikroorganizma të tjerë.Të dhënat sugjerojnë se lidhja e l-Glu shkakton një rirenditje të bishtit C-terminal të nën-njësisë së madhe BlGT dhe lejon identifikimin e një grupi mbetjesh acidi që janë potencialisht të përfshirë në njohjen e një joni metalik.Roli i këtyre mbetjeve në stabilitetin konformativ të BlGT është studiuar duke karakterizuar autopërpunimin, aktivitetin enzimatik, denatyrimin kimik dhe termik të katër mutantëve të rinj Ala të vetëm.Rezultatet tregojnë se zëvendësimi i Asp568 me një Ala ndikon si në autopërpunimin ashtu edhe në stabilitetin strukturor të proteinës.