L-Cystine CAS:56-89-3 99% Kristale të bardha ose pluhur kristalor
| Numri i Katalogut | XD90322 |
| Emri i produktit | L-Cistine |
| CAS | 56-89-3 |
| Formula molekulare | C6H12N2O4S2 |
| Peshë molekulare | 240.30 |
| Detajet e ruajtjes | Ambient |
| Kodi tarifor i harmonizuar | 29309013 |
Specifikim produkti
| Pamja e jashtme | Kristale të bardha ose pluhur kristalor |
| Analiza | 99% |
| Gradë | USP32 |
| Rrotullim specifik | -215° deri -225° |
| Metalet e renda | <0,0015% |
| AS | Maksimumi 1,5 ppm |
| SO4 | 0,040% max |
| Fe | <0.003% |
| Humbje gjatë tharjes | 0.20% maksimum |
| Mbetja në ndezje | 0.10% maksimum |
| Cl | 0.10% maksimum |
Strukturat kristalore të komplekseve të karboksipeptidazës T (CpT) me analoge të substratit të fenilalaninës dhe argininës - acid benzilsukcinik dhe (2-guanidinoetilmerkapto)acidi sukcinik - u përcaktuan me metodën e zëvendësimit molekular në rezolucione prej 1,57 Å dhe 1,62 Å substrate të substratit. të enzimës.Mbetjet konservatore Leu211 dhe Leu254 (gjithashtu të pranishme në karboksipeptidazën A dhe karboksipeptidazën B) u treguan se ishin përcaktues strukturorë për njohjen e substrateve hidrofobike, ndërsa Asp263 ishte për njohjen e substrateve të ngarkuar pozitivisht.Mutacionet e këtyre përcaktuesve modifikojnë profilin e substratit: varianti CpT Leu211Gln fiton veti të ngjashme me karboksipeptidazën B dhe varianti CpT Asp263Asn selektivitet të ngjashëm me karboksipeptidazën A.Lak Pro248-Asp258 që ndërvepron me Leu254 dhe Tyr255 u tregua përgjegjës për njohjen e mbetjes C-terminale të substratit.Lidhja e substratit në bazën S1' çon në zhvendosjen fundore të ligandit të këtij laku, dhe lëvizja e zinxhirit anësor Leu254 shkakton rirregullimin e konformacionit të mbetjes Glu277 vendimtare për katalizën.Ky është një pasqyrë e re në selektivitetin e substratit të metalokarboksipeptidazave që demonstron rëndësinë e ndërveprimeve midis nënsisë S1' dhe qendrës katalitike.
