Biosinteza e proteoglikaneve dhe glikozaminoglikaneve në prani të p-nitrofenil-ksilozidit u studiua duke përdorur një sistem kulture të qelizave granuloze ovariane primar të miut.Shtimi i p-nitrofenil-ksilozidit në mjedisin e kulturës qelizore shkaktoi një rritje prej rreth 700% të inkorporimit të sulfatit [35S] (ED50 në 0.03 mM) në makromolekulat, të cilat përfshinin zinxhirë sulfate të lirë të kondroitinës të iniciuar nga ksilozidi dhe proteoglikanët vendas.Zinxhirët e lirë të sulfatit të kondroitinës të inicuar në ksilozid u sekretuan pothuajse ekskluzivisht në mjedis.Madhësia molekulare e zinxhirëve të sulfatit të kondroitinës u ul nga 40,000 në 21,000 ndërsa inkorporimi total i sulfatit [35S] u rrit, duke sugjeruar që sinteza e zgjeruar e sulfatit të kondroitinës trazoi mekanizmin normal të përfundimit të zinxhirit të glikozaminoglikanit.Biosinteza e proteoglikaneve të sulfatit të heparanit u reduktua me afërsisht 50%, me gjasë për shkak të konkurrencës në nivelin e prekursorëve UDP-sheqer.[35S] Përfshirja e sulfatit u mbyll me shtimin e cikloheksimidit me një gjysmë kohe fillestare prej afërsisht 2 orësh në prani të ksilozidit, ndërsa ajo në mungesë të ksilozidit ishte rreth 20 min.Ndryshimi ka të ngjarë të pasqyrojë shkallën e qarkullimit të kapacitetit sintetizues të glikozaminoglikanit në tërësi.Shkalla e qarkullimit të aftësisë sintetizuese të glikozaminoglikanit e vërejtur në qelizat e granulozës ovariane ishte shumë më e shkurtër se ajo e vërejtur në kondrocite, duke reflektuar mbizotërimin relativ të aktivitetit biosintetik të proteoglikanit në aktivitetin total metabolik të qelizave.
