Një gjen i ri i β-glukozidazës, bgl1G5, u klonua nga Phialophora sp.G5 dhe e shprehur me sukses në Pichia pastoris.Analiza e sekuencës tregoi se gjeni përbëhet nga një kornizë leximi e hapur 1,431 bp që kodon një proteinë prej 476 aminoacide.Sekuenca e deduktuar e aminoacideve të bgl1G5 tregoi një identitet të lartë prej 85 % me një β-glukozidazë të karakterizuar nga Humicola grisea e familjes glikozide hidrolaze 1. Krahasuar me homologët e tjerë të kërpudhave, Bgl1G5 tregoi aktivitet të ngjashëm optimal në pH 6.0 dhe 50 °C dhe ishte i qëndrueshëm në pH 5,0-9,0.Për më tepër, Bgl1G5 shfaqi termoqëndrueshmëri të mirë në 50 °C (gjysmë-jeta 6 orë) dhe aktivitet specifik më të lartë (54,9 U mg-1).Vlerat Km dhe V max ndaj p-nitrofenil β-D-glukopiranozidit (pNPG) ishin përkatësisht 0.33 mM dhe 103.1 μmol min-1 mg-1.Analiza e specifikës së substratit tregoi se Bgl1G5 ishte shumë aktiv kundër pNPG, i dobët në p-nitrofenil β-D-celobiozid (pNPC) dhe p-nitrofenil-β-D-galaktopiranozid (ONPG) dhe nuk kishte asnjë aktivitet në celobiozë.
